Основные представители простых белков и их свойства. Простые и сложные белки

Первые блюда

К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины и глобулины, проламины и глютелины, протеиноиды.

Гистоны - тканевые белки многочисленных организмов, связаны с ДНК хроматина. Это белки небольшой молекулярной массы (11-24 тыс.Да). По электрохимическим свойствам относятся к белкам с резко выраженными основными свойствами (поликатионные белки), ИЭТ у гистонов колеблется от 9 до 12. Гистоны имеют только третичную структуру, сосредоточены в основном в ядрах клеток. Гистоны связаны с ДНК в составе дезоксирибонуклеопротеинов. Связь гистон-ДНК электростатическая, так как гистоны имеют большой положительный заряд, а цепь ДНК-отрицательный. В составе гистонов преобладают диаминомонокарбоновые аминокислоты аргинин, лизин.

Выделяют 5 типов гистонов. Деление основано на ряде признаков, главным из которых является соотношение лизина и аргинина во фракциях, четыре гистона Н2А, Н2В, Н3 и Н4 образуют октамерный белковый комплекс, который называют «нуклеосомный кор». Молекула ДНК «накручивается» на поверхность гистонового октамера, совершая 1,75 оборота (около 146 пар нуклеотидов). Такой комплекс гистоновых белков с ДНК служит основной структурной единицей хроматина, ее называют «нуклеосома» .

Основная функция гистонов - структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно, хроматина и хромосом. Регуляторная функция заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.

Протамины - своеобразные биологические заменители гистонов, но отличаются от них составом и структурой. Это самые низкомолекулярные белки (М - 4-12 тыс. Да), обладают резко выраженными основными свойствам из-за большого содержания в них аргинина (80%).

Как и гистоны, протамины - поликатионные белки. Они связываются с ДНК в хроматине спермиев и находятся в молоках рыб.

Сальмин - протамин из молоки лосося.

Скумбрин - из молоки скумбрии.

Протамины делают компактной ДНК сперматозоидов, т.е. выполняют как и гистоны, структурную функцию, однако не выполняют регуляторную.

^ Альбумины и глобулины.

Альбумины (А) и глобулины (Г).

А и Г белки, которые есть во всех тканях. Сыворотка крови наиболее богата этими белками. Содержание альбуминов в ней составляет 40-45 г/л, глобулинов 20-30 г/л, т.е на долю альбуминов приходится более половины белков плазмы крови.

Альбумины -белки относительно небольшой молекулярной массы (15-70 тыс. Да); они имеют отрицательный заряд и кислые свойства, ИЭТ - 4,7, содержат много глутаминовой аминокислоты. Это сильно гидратированые белки, поэтому они осаждаются только при большой концентрации водоотнимающих веществ.

Благодаря высокой гидрофильности, небольшим размерам молекул, значительной концентрации альбумины играют важную роль в поддержании осмотического давления крови. Если концентрация альбуминов ниже 30 г/л, изменяется осмотическое давление крови, что приводит к возникновению отеков. Около 75-80 % осмотического давления крови приходится на долю альбуминов.

Характерным свойством альбуминов является их высокая адсорбционная способность. Они адсорбируют полярные и неполярные молекулы, выполняя транспортную роль. Это неспецифические переносчики они транспортируют гормоны, холестерол, билирубин, лекарственные вещества, ионы кальция. Связывание и перенос длинноцепочных жирных кислот - основная физиологическая функция сывороточных альбуминов. Альбумины синтезируются преимущественно в печени и быстро обновляются, период их полураспада 7 дней.

Глобулины - белки с большей, чем альбумины молекулярной массой. Глобулины слабокислые или нейтральные белки (ИЭТ = 6 – 7,3). Некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию веществ (специфические переносчики).

Возможно фракционирование белков сыворотки крови на альбумины и глобулины методом высаливания с помощью (NH 4) 2 SO 4 . В насыщенном растворе осаждаются альбумины как более легкая фракция, в полунасыщенном – глобулины.

В клинике широкое распространение получил метод фракционирования белков сыворотки крови путем электрофореза. При электрофоретическом разделении белков сыворотки крови можно выделить 5–7 фракций: Характер и степень изменения белковых фракций сыворотки крови при различных патологических состояниях представляет большой интерес для диагностических целей. Уменьшение альбуминов наблюдается в результате нарушения их синтеза, при дефиците пластического материала, нарушении синтетической функции печени, поражении почек. Содержание глобулинов увеличивается при хронических инфекционных процессах.

^ Проламины и глютелины.

Это группа растительных белков, которые содержатся исключительно в клейковине семян злаковых растений, где выполняют роль запасных белков. Характерной особенностью проламинов является то, что они не растворимы в воде, солевых растворах, щелочах, но растворимы в 70% растворе этанола, в то время как все другие белки выпадают в осадок. Наиболее изучены белки глиадин (пшеница) и зеин (кукуруза). Установлено, что проламины содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15 % пролина. Эти белки, например, глиадин, в норме у человека расщепляются, но иногда при рождении фермент, расщепляющий этот белок, отсутствует. Тогда этот белок превращается в продукты распада, обладающие токсическим действием. Развивается заболевание целиакия - непереносимость растительных белков.

Глютелины – тоже растительные белки, не растворимые в воде, в растворах солей, этаноле. Они растворимы в слабых щелочах.

Протеиноиды.

Белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок), кератины - белки волос, рогов, копыт, коллагены - белки соединительной ткани, эластин - белок эластических волокон.

Все эти белки относятся к фибриллярным, не гидролизуются в желудочно - кишечном тракте. Коллаген составляет 25-33 % от общего количества белка организма взрослого человека или 6 % от массы тела. Пептидная цепь коллагена содержит около 1000 аминокислотных остатков, из которых каждая 3-я аминокислота – глицин, 20% составляют пролин и гидроксипролин, 10% аланин. При формировании вторичной и третичной структур этот белок не может давать типичных a-спиралей, поскольку аминокислоты пролин и оксипролин могут давать только одну водородную связь. Поэтому полипептидная цепь на участке, где находятся эти аминокислоты, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

Эластин – это основной структурный компонент эластических волокон, которые содержатся в тканях обладающих значительной эластичностью (кровеносные сосуды, связки, легкие). Свойства эластичности проявляются высокой растяжимостью этих тканей и быстрым восстановлением исходной формы и размера после снятия нагрузки. В составе эластина содержится много гидрофобных аминокислот (глицина, валина, аланина, лейцина, пролина).

Белки - природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

первичная структура белка - линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α -спираль и β - структура.

третичная структура белка - это трехмерное представление закрученной α -спираль или β -структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации - свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков - необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция - взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция - при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки - строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки - рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки - катализаторы - ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме - незаменимые , их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

В зависимости от химического состава белки делятся на две группы: простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. В сложные белки, помимо аминокислот, входит небелковый компонент, называемый простетической группой. В свою очередь внутри каждой из этих групп белки подразделяются на подгруппы. Простые белки условно классифицируют в соответствии с их растворимостью в различных веществах, а сложные белки делят на основе химической природы небелковой части молекулы.

Простые белки

К простым белкам относятся альбумины, глобулины, про-ламины, глютелины, протамины, гистоны, протеиноиды.

Альбумины. Белки этой подгруппы имеют небольшую молекулярную массу (15 000-70 000 Да); ихфтносят к кислым белкам из-за большого содержания глутаминовой кислоты. Альбумины сильно гидратированы, они хорошо растворяются в воде; из водных растворов осаждаются при насыщении нейтральными солями, например сульфатом аммония. Альбумины обладают высокой адсорбционной способностью. Так, альбумины плазмы крови благодаря неспецифической адсорбции различных веществ выполняют физиологически важную транспортную функцию.

Альбумины широко распространены в природе. В плазме крови человека, куриных яйцах они составляют до 50 % всех белков. Богаты альбуминами молоко и молочные продукты.

Глобулины, Эти белки крупнее, чем альбумины; их молекулярная масса превышает 100 000 Да. Глобулины растворяются в слабых растворах.различных солей (в воде нерастворимы). При 50-процентном насыщении раствора сульфатом аммония выпадают в осадок. Глобулины являются слабокислыми и нейтральными белками. Они составляют большую часть белков семян, особенно бобовых и масличных культур. Много глобулинов в крови и других биологических жидкостях. К этой подгруппе относятся: белок крови - фибриноген, а также белок семян гороха - легумин, фасоли - фазеолин, конопли - эдестин.

Альбумины и глобулины представляют собой очень разнообразные группы белков, выполняющих различные функции в живых организмах.

Проломаны. Белки, хорошо растворимые в 70-процентном этаноле. Проламины нерастворимы в воде и солевых растворах. В своем составе содержат много пролина и глутаминовой кислоты. Проламины есть в злаках, где они выполняют роль запасных зеществ. Каждый из них имеет специфическое название по тому источнику, из которого они были выделены: глиадин - белок т^еницы и ржи, гордеин - ячменя, зеин - кукурузы.

Глютелины. Это белки растений, нерастворимые в воде, растворах солей, этиловом спирте. Они хорошо растворяются з слабых щелочах (0,2-2 %). Глютелины содержат больше аргинина и меньше пролина, чем Проламины. Комплекс щело-черастворимых белков семян пшеницы называется глютени-ном, риса - оризенином.

Фракционный состав белков зерна обусловливает технологические свойства пшеничной, ржаной, кукурузной, ов-:яной муки и разных круп. Белки пшеницы хорошо набухают и образуют связную эластичную массу - клейковину, основную часть которой составляют глиадин и глютенин. Менее эластичная, хотя и связная масса получается из белков ячменя. Белковые вещества кукурузы, овса, риса, гречихи слабо набухают и не способны образовывать вязкое тесто.

Протамины. Это низкомолекулярные белки (молекулярная масса до 12 000 Да), содержащие до 80 % основных аминокислот, главным образом аргинина. Следовательно, Протамины обладают резко выраженными основными свойствами, растворимы в слабых кислотах. Молекулы этих белков представляют собой поливалентный катион и легко реагируют с отрицательно заряженными веществами, например нуклеиновыми кислотами.

Протамины широко распространены в природе, особенно их много в половых клетках рыб, млекопитающих и человека. Протамины образуют прочный комплекс с молекулами ДНК и таким образом защищают их от неблагоприятных воздействий.

Гистоны. Белки с низкой молекулярной массой (12 000- 24 000 Да) и резко выраженными основными свойствами. Растворимы в слабых кислотах. Гистоны присутствуют главным образом в ядрах клеток растений и животных. Основные их функции - структурная и регуляторная. Гистоны имеют большой положительный заряд, что позволяет им электростатически взаимодействовать с ДНК и стабилизировать ее структуру. Регуляторная функция гистонов заключается в их способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.

Протеиноиды. Малорастворимые фибриллярные белки опорных тканей (костей, хрящей, связок, сухожилий, волос и т. д.). Для них характерно высокое содержание серы. К протеиноидам относятся: фиброин - белок шелка; кератины - белки волос, рогов, копыт; коллагены - белки соединительных тканей.

Сложные белки

Сложные белки можно рассматривать как молекулярные комплексы двух веществ. Небелковая часть (простетическая группа) прочно соединяется с белком ковалентными или нековалентными связями, поэтому такие комплексы функционируют как единое целое.

Липопротеины. Простетическая группа в этих белках представлена липидами (свободные жирные кислоты, триглице-рины, фосфолипиды, холестериды). Липопротеины широко распространены в природе. Они содержатся во всех клеточных мембранах, плазме крови, мозге, молоке, яйцах и т. п.

Свободные Липопротеины (не входящие в биомембраны) выполняют транспортную функцию. Благодаря наличию полярных гидрофильных групп они растворимы в водной среде и способны переносить поступающие в кровь липиды к различным органам и тканям организма.

Фосфопротеины. У этих белков остаток ортофосфорной кислоты соединен эфирной связью с гидроксильной группой серина или треонина. К фосфопротеинам относятся многие белки, играющие важную роль в питании растущего организма, в частности, белок молока - казеиноген, яичного желтка - вителлин, икры рыб - ихтулин. Значительное их количество содержится в мозге. Фосфопротеины выполняют множество функций в живых организмах. Присоединение фосфора к белку (фосфорилирование) меняет активность последнего. Фосфорилирование и дефосфорилирование белков регулирует их функционирование в клетке.

Гликопротеины. Простетические группы гл и коп роте и нов представлены углеводами и их производными. Углеводный компонент сообщает молекуле белка новые свойства, в том числе высокую специфичность. В отличие от протеинов для гликопротеинов характерна терм о стабильность: они выдерживают и низкие и высокие температуры без изменения физико-химических свойств. Гликопротеины с трудом перевариваются протеолитическими ферментами.

Углеводсодержащие белки находятся во всех организмах. Они играют важную биологическую роль: осуществляют такие функции, как транспорт различных веществ, свертываемость крови, поддержание иммунитета (защита организма от инфицирующих бактерий и вирусов) и др. Представителями гликопротеинов являются муцины, которые обусловливают высокую вязкость слюны, что облегчает прохождение пищи по пищеводу. Муцины защищают слизистую оболочку желудка и кишечника от воздействия собственных ферментов и плохо измельченной пищи.

Хромопротеины. Это сложные белки, у которых небелковую часть представляют различные окрашенные соединения, откуда и произошло их название (от греч. сНгота - краска). Среди хромопротеинов различают гемопротеины (содержащие в качестве простетической группы железо), порфирины (содержащие магний), флавопротеины (содержащие производные изоалаксазина). Хромопротеины выполняют ряд уникальных функций, участвуя в важнейших процессах жизнедеятельности: фотосинтезе, дыхании, транспорте кислорода и оксида углерода, окислительно-восстановительных реакциях, с вето во с приятии и др. К простетическим группам хромопротеинов относятся порфириновое кольцо, флавиновые нуклеотины и т. д. К хромо протеи нам принадлежат хлорофилл, гемоглобин, многие ферменты - каталаза, пероксидаза, де-гидрогеназа и др.

Нуклеопротеины. Белки, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они входят в состав любой клетки и играют важную биологическую роль, участвуя в образовании структурных клеточных элементов и передаче наследственной информации.

6. БИОЛОГИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ

Белки - важнейшие компоненты питания. Способность белка выполнять функцию питания характеризует его биологическую ценность. Эффективность потребления белковых веществ человеком определяется двумя основными факторами: сбалансированностью содержания незаменимых аминокислот в белке и его усвояемостью. Если не удовлетворяется потребность в одной из незаменимых аминокислот, то ограничивается использование других, и, следовательно, снижается ценность белка в целом. Незаменимая аминокислота, которая находится в белке в минимальном количестве, называется лимитирующей аминокислотой, так как она в наибольшей степени уменьшает биологическую ценность данного белка.

Обогащение пищевых белковых продуктов недостающими аминокислотами применяется в рационе питания человека в исключительных случаях. Однако при содержании животных добавление синтетических аминокислот к кормам является обычным делом. Подобным образом во всем мире готовят кормовые смеси для домашних птиц, свиней, коров. Обогащение кормов основными лимитирующими кислотами - метионином и лизином позволяет более экономно расходовать кормовые смеси. Известно, что добавки этих аминокислот улучшают утилизацию белка животными примерно на 20 %.

Обычно биологическая ценность белка выражается в относительных величинах. Она представляет собой отношение исследуемого параметра данного белка к подобному же па-рамегру «идеального» белка. В качестве последнего используют казеин молока, белок яиц, смесь мышечных белков, которые легко перевариваются и содержат незаменимые аминокислоты в соотношениях, близких к эталонным. Биологическая ценность данного белка в сравнении с эталонными показывает, насколько он способен удовлетворять потребности организма в аминокислотах. Для оценки какого-либо белка или пищевого продукта необходимы данные о содержании в нем отдельных аминокислот, т. е. аминокислотный состав.

Значительная часть растительных белков по своему аминокислотному составу и биологической ценности близка к животным. Однако белки семян большинства сортов зерновых дефицитны по двум (рис, овес), а чаще по трем и четырем (пшеница, кукуруза и др.) незаменимым аминокислотам. Основной лимитирующей аминокислотой белка зерновых культур является лизин. Лимитирующие аминокислоты белков зерновых различны у семян разных культур: у пшеницы, риса и ржи - треонин, у кукурузы - триптофан и т. д. Белки, бобовых культур отличаются лучшей сбалансированностью

У животных белков дефицит незаменимых аминокислот выражен слабо. Некоторым из них (белки молока, мяса, субпродуктов) свойственен недостаток серосодержащих аминокислот. В целом для животных белков более характерно избыточное по сравнению с потребностями организма содержание ряда незаменимых аминокислот.

В питании большей части населения земного шара отмечается определенный дефицит трех незаменимых аминокислот: лизина, триптофана и метионина. Различный аминокислотный состав растительных и животных белков позволяет повысить их биологическую ценность при потреблении необходимого количества разнообразной белковой пищи. Только такое питание можно назвать полноценным.

КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗАДАНИЯ:

1.Что такое белки и каковы их функции в организме?

2.Перечислите свойства белков.

3.Каково структурное и функциональное значение гидрофоб
ных, кислых и основных, сульфидрильных групп в белках?

4.Белки подвергли сжиганию, после чего в минерализате об
наружили железо. Какие белки содержит этот элемент?

5.Какие классификации аминокислот вам известны?

6.Что такое незаменимые аминокислоты и в каких продуктах
они содержатся?

7.В смеси аминокислот после гидролиза казеина с помощью
соответствуюших реактивов обнаружено наличие гидрофиль
ных групп. Какие аминокислоты содержат их? Напишите их
формулы.

8.К водному раствору аминокислот добавлен универсальный
индикатор. Определена кислая реакция. Каким аминокисло
там свойственны кислые реакции? Напишите их формулы.

9.С помощью соответствующих реактивов в растворе белка об
наружена сера. Какие аминокислоты се содержат? Напишите
их формулы.

10.Расскажите о классификации белков. От чего зависит биологическая ценность белков?

ГЛАВА ХИМИЯ НУКЛЕИНОВЫХ

Кислот

Общая характеристика

Нуклеиновые кислоты были открыты в 1868 году швейцарским химиком Ф. Мишером. Ученый выделил эти вещества из ядер клеток и назвал их нуклеином (от лат, гшс1еиз - ядро). Однако более подробное изучение этих соединений было проведено лишь в конце 40-х годов нашего столетия. Большой вклад в расшифровку состава и роли нуклеиновых кислот внесли химики П. Левин, Э. Чаргафф, Дж. Уотсон, Ф. Крик, Б. В. Кедровский, А. М. Белозерский, А. С. Спирин и другие.

Нуклеиновые кислоты - это класс полимеров, ответственных за хранение и передачу генетической информации, а также ее реализацию в процессе синтеза клеточных белков. Они универсальные компоненты всех живых организмов. Нуклеиновые кислоты представляют собой вещества белого цвета, в свободном состоянии плохо растворимые в воде, но хорошо - в виде солей и щелочных металлов.

Эти соединения обладают высокой молекулярной массой (миллионы Да), содержат около 35 % азота и 10 % фосфора, отличаются резко выраженными кислотными свойствами (за счет фосфорной кислоты) и при физиологическом значении рН несут высокий отрицательный заряд, вследствие чего подвижны в электрическом поле.

Похожая информация.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

В организме человека содержится свыше 50 000 индивидуальных белков, отличающихся первичной структурой, конформацией, строением активного центра и функциями. Однако до настоящего времени нет единой и стройной классификации, учитывающей различные особенности белков. В основе имеющихся классификаций лежат разные признаки. Так белки можно классифицировать:

· по форме белковых молекул (глобулярные – округлые или фибриллярные – нитевидные)

· по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные)

· по выполняемым функциям (транспортные, структурные, защитные, регуляторные и др.)

· по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.)

· по структурным признакам и химическому составу белки делятся на две группы: простые и сложные. Простые белки представлены только полипептидной цепью, состоящей из аминокислот. Сложные белки имеют в своем составе белковую часть и небелковый компонент (простетическую группу). Однако и эта классификация не является идеальной, поскольку в чистом виде простые белки встречаются в организме редко.

К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины и глобулины, проламины и глютелины, протеиноиды.

Сальмин - протамин из молоки лосося.

Скумбрин - из молоки скумбрии.

Каждая современная девушка, которая следит за собой, занимается разными активностями, стремится быть здоровой, подтянутой и «в форме», просто обязана интересоваться также и вопросами питания. Активности и питание (рациональное, продуманное) – две стороны «одной медали», ведь истинная красота, молодость и подтянутость невозможны без здоровья внутреннего! Белок – ценнейшее вещество для всех нас, незаменимый строительный материал.

Сегодня мы подробно поговорим о быстрых и медленных белках, об их пользе и воздействии на наш организм.

Кратко о том, зачем нам белки.

Белок – основа клеток всех организмов нашей планеты, есть он во всех мышцах, органах, тканях, включая нашу кожу, ногти и волосы. Белок - главный участник важнейших процессов в организме. Белки учавствуют:

в создании гемоглобина;
в обновлении дермы;
в синтезе организмом самых разных ферментов;
в транспортировке по организму витаминов, липидов, минеральных солей и прочих полезностей;
в должном усвоении жиров, и это далеко не все!

Белки – это очевидная польза для всех нас, но иногда они способны причинять и серьезный вред. Употребляемые неправильно (в чрезмерных объемах, из неверно подобранных продуктов, не вовремя), белки могут способствовать развитию аллергии, различных недугов, в том числе сердечно-сосудистых.

Эти опасности грозят в основном тем, кто потребляет белки из сосисок и колбас, жареного мяса, копченостей, модифицированных продуктов.

Классификация белков

Все мы знаем, что белки классифицируют на белки растительного и животного происхождения. Источником белков растительных являются растения. Самые богатые источники таких – это всевозможные орехи, овсянка, пшено, бобовые и так далее. Главные источники белков животных – мясо, продукты моря, продукты молочные, яйца.

Белки, к вашему сведению, бывают не только растительными и животными, но еще и быстрыми и медленными. Классификация эта основывается на скорости усвоения их нашим организмом:

1. Быстрые белки усваиваются в очень сжатые сроки. Буквально спустя 60 минут после приема белки этого типа распадаются на аминокислоты , и попадают напрямую к клеткам. Такие белки дают нам энергию, помогают восстановиться, они же незаменимы, когда нужно набрать мышечную массу.

2. Медленные белки усваиваются очень медленно, зато умеют питать наши клеточки долгое время, в течение 6-8 часов. Такие белки незаменимы, когда нужно похудеть, предотвратить катаболические процессы, укрепить мускулатуру на долгое время.

Нюансы употребления быстрых и медленных белков

В «медленных» белках меньше калорий, усваиваются они долго, и процесс этот требует затрат организмом значительного количества энергии. Специалисты-диетологи рекомендуют употреблять белок этого типа перед сном, делать это можно без вреда и всяческих опасений.

Поздняя трапеза (за два-три часа до отхода ко сну) едой с медленными белками насытит, и не навредит ни здоровью, ни фигуре. За ночь организм отлично справится с ее перевариванием, а мышцы смогут полноценно обогатиться столь необходимыми им аминокислотами.

А еще медленные белки стоит кушать в таких ситуациях, когда нужно гарантированно насытиться на долгое время. Чувство голода долго не будет беспокоить вас после такой еды.

Белки быстрые очень полезны для всех, кто интенсивно занимается спортом (и профессионально, и любительски). Эти же белки незаменимы для людей, чья жизнь наполнена серьезными физическими нагрузками. Если вам, по какой-то причине, нужно быстро получить мощный заряд энергии и прилив сил, вам поможет еда животного происхождения с быстро усвояемыми белками.

Важный совет: такая еда (рыба, мясные продукты, сыры) не должна отличаться чрезмерной жирностью. Еще один нюанс – быстрее и с максимальной пользой усваиваются белковые продукты, прошедшие умеренную обработку температурой и измельченные. Как раз по этой причине все коктейли с протеинами готовят преимущественно с применением блендера.

Продукты с медленными белками

Почти все растительные белки – медленные. Их основой является вещество казеин.

Основные – это бобовые, зерновые, некоторые орехи, грибы. Наиболее медленные и самые полезные – это крупы с зернами, которые не очищены от оболочки. Перевариваются они очень долго, обеспечивая стабильную сытость. Перед приготовлением их рекомендуется замочить, это ускорит приготовление и поможет в разы повысить усвояемость. Максимально обезжиренный творог также относится к белкам медленного типа.

О качестве белка и скорости его усвоения говорит такой показатель, как коэффициент усвоения. У белков медленных этот показатель значительно меньше 1, у быстрых – равен 1 либо незначительно меньше этой цифры.

Вот перечень основных медленных белков:

соя – белка в ней 35 на 100 граммов, коэффициент усвоения – 0,91;
фасоль – белок - 22, коэффициент усвоения – 0,68;
горох - белок - 23, коэффициент усвоения – 0,67;
гречка - белок - 13, коэффициент усвоения – 0,66;
рожь - белок - 11, коэффициент усвоения – 0,63;
кукуруза - белок - 8, коэффициент усвоения – 0,60;
овес - белок - 12, коэффициент усвоения – 0,57;
рис - белок - 7, коэффициент усвоения – 0,55;
пшеница - белок - 13, коэффициент усвоения – 0,54;
арахис - белок - 26, коэффициент усвоения – 0,52;

Перечисленные выше продукты - из основного перечня. С их помощью вы можете сделать множество самых разных блюд со «скоростным» протеином.

Источники быстрых белков

Лучшие «быстрые» белковые продукты – это не только высокий коэффициент их усвоения, но и минимум жира, а также высокое содержание непосредственно белка.

Вот перечень таких «быстрых» белков:

яйца – белок на 100 граммов - 13, коэффициент усвоения – 1,0;
кефир, молоко - белок - 3, коэффициент усвоения – 1,0;
творог - белок - 17, коэффициент усвоения – 1,0;
сыры - белок - 25, коэффициент усвоения – 1,0;
говядина - белок - 19, коэффициент усвоения – 0,92;
мясо птицы (индейка, курица) - белок - 21, коэффициент усвоения – 0,92;
рыба и разного рода морепродукты - белок - 21, коэффициент усвоения – 0,90;
постная свинина - белок - 16, коэффициент усвоения – 0,63.

Правильные сочетания

Эксперты знают, что ценность белков в правильном их сочетании намного выше ценности одного белкового продукта. Такие белки усваиваются полноценно, с максимальной пользой. Именно поэтому они советуют нам обращать внимание на правильное сочетание продуктов.

Наиболее биологически ценными считаются такие сочетания:

яйца плюс фасоль;
яйца плюс картофель;
яйца плюс кукуруза;
яйца плюс пшеница;
соя плюс пшено;
молоко плюс рожь.

Формируя свой рацион, комбинируйте в своем меню, в одной трапезе, без опасений, белки животные и растительные. Также можете смело сочетать мясо и рыбу с зеленью и овощами.

Белки быстрые и медленные нужны и тем, кто худеет, и тем, кто набирает массу, а также всем, кто желает оставаться здоровым в течение всей жизни. Помните – здоровое сочетание животной и растительной еды, соблюдение общепринятых норм калорийности дадут вам возможность сохранить здоровье и добиться требуемого результата!

Покидина Светлана
для женского журнала www.сайт

При использовании и перепечатке материала активная ссылка на женский онлайн журнал обязательна